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MEDICINA/ Presto avremo la guida per orientarci nei sentieri molecolari del dolore

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Il passo successivo nella ricerca, cui fa riferimento la recente pubblicazione, è stato  quello di mostrare come queste proteine, così simili a quelle costituenti i canali ionici fossero in effetti proteine di canale ionico. Esse, assemblandosi in un tetramero, sono infatti in grado di creare una struttura complessa e di notevoli dimensioni che si insinua attraverso il doppio strato fosfolipidico tramite un gran numero di ripiegamenti (anche oltre 100). Tale capacità di assemblaggio spontaneo è stata rilevata anche in membrane artificiali dove non fossero presenti altre proteine.

La seconda parte di questi nuovi studi ha riguardato esperimenti condotti su larve di moscerini della frutta del genere Drosophila. Questi sono infatti utilizzati come sistemi modello per il sistema nervoso dei mammiferi, che pure presenta le proteine “piezo” rinvenibili tra l’altro anche in particolari cellule dell’orecchio, del rene, del cuore e di altri tessuti.

Sung Eun Kim ha constatato come gli individui in cui il gene “piezo” non era espresso, mostrassero un calo di sensibilità agli stimoli dolorosi mentre rispondevano normalmente a stimolazioni più lievi quali, ad esempio, pressioni di minore intensità e calore. Gli studi hanno dimostrato inoltre che anche interrompendo l’espressione del gene il risultato era il medesimo; se poi questa veniva artificialmente riattivata si poteva tornare a uno schema di ricezione sensoriale standard.

Le ricerche sulle proteine “piezo” e su altre proteine che potrebbero essere coinvolte negli stessi processi di trasduzione meccanica stanno continuando; in particolare l’attenzione verrà data al loro probabile ruolo nella percezione di stimoli sonori, pressione sanguinea e stress meccanici della membrana ma anche alle interruzioni e ai malfunzionamenti di questi complicati sistemi di recezione.



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