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BIOLOGIA/ Nelle spugne il “segreto” delle proteine

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Lo stesso si può dire per l’azione dei farmaci, o per le risposte immunitarie, dove concentrazioni minime di molecole biologicamente attive “trovano la loro strada” fino al loro particolare ricettore tipico di una specifica popolazione cellulare. Il che equivale più o meno alla probabilità di incontrare per caso il nostro vicino di casa andando in giro per Pechino; queste cose accadono, ma di certo non possiamo farci conto per la vita di tutti i giorni dove infatti, per essere sicuri di incontrare qualcuno, dobbiamo prendere appuntamento e uscire quindi dalla casualità degli incontri.

Il punto è allora abbandonare il concetto di urto casuale (e con esso l’idea che le reazioni chimiche nei sistemi biologici avvengano in una fase liquida propriamente detta) e cercare le tracce di una “fase ordinata e auto-organizzante” per la materia biologica, che renda ragione degli eventi (altrimenti inspiegabili) alla base della biologia. Solo reinserendo la vita all’interno del mondo fisico potremo sperare di uscire dall’impasse odierna. Per intraprendere questo progetto uno snodo cruciale è rappresentato dallo studio delle proteine. Sono infatti le molecole proteiche che, agendo da enzimi e quindi catalizzando reazioni chimiche altrimenti cineticamente impossibili, oppure costruendo le raffinate strutture che permettono alle cellule e ai tessuti di acquisire la loro particolare geometria (e quindi svolgere il loro ruolo fisiologico), svolgono il vero “lavoro biologico”.

L’idea classica di proteina è quella di un corpo compatto con un “core” (nucleo interno) idrofobico e quindi tenuto lontano dal solvente idrofilico (acqua) e con gli aminoacidi (i costituenti elementari delle proteine) idrofilici esposti sulla superficie. Le proteine sarebbero quindi delle macchine molecolari molto raffinate che gestiscono una complicata serie di interazioni con il loro microambiente (interazioni con piccole molecole organiche e inorganiche, legami più o meno transienti con altre proteine); e ciò attraverso zone molto specializzate della loro superficie (siti attivi) che “riconoscono” i partner molecolari corretti attraverso un meccanismo molto specifico di complementarietà stereochimica ed elettronica (il famoso meccanismo chiave-serratura che abbiamo studiato alle superiori).

A ben vedere questo è ancora una visione ad “agenti intelligenti” (le singole proteine) che, grazie alla loro peculiare struttura, “riconoscono” i partner corretti (l’enzima del passaggio successivo di un ciclo metabolico, lo specifico ligando da trasportare come, ad esempio, l’ossigeno per l’emoglobina) e non altri. Questo meccanismo, però, è molto insoddisfacente per rendere ragione della complessità biologica, a meno di non immaginare le molecole proteiche come veri e propri “diavoletti di Maxwell” che si vanno a cercare attivamente i partner giusti. È ancora sostanzialmente magia.

Se solo potessimo abbandonare il vincolo delle “proteine come corpi compatti rigidamente separati in interno ed esterno” avremmo fatto un discreto passo avanti verso il realismo. In questo modo, infatti, potremmo immaginare un continuum strutturato costituito dall’acqua che viene “scolpita” dalla struttura proteica (acqua legata) in comunicazione diretta con l’acqua cosiddetta “bulk”, che costituisce l’ambiente generale all’interno della cellula (che, non dimentichiamocelo è formata per il 70% d’acqua). A questo punto le reazioni chimiche potrebbero non avvenire più in un regime di urti casuali, ma in un ambiente chimico fisico fortemente strutturato, una sorta di fase continua ordinata a diversi ordini di grandezza. Le proteine allora, invece di essere oggetti compatti, sarebbero più simili a delle piccolissime spugne. Questo è proprio l’argomento di un articolo apparso recentemente sul giornale dell’American Chemical Society (Acs), dedicato alla modellistica matematica della chimica a opera di un gruppo di ricercatori romani, tra cui lo scrivente.



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